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Título : Inmovilización de la enzima lipasa en soporte de quitosano para el tratamiento de agua con contenido de grasas y aceites de origen animal
Autor : Coello Quinde, Clara Pamela
Vélez Rizco, Fabián Enrique
Tutor(es): Alulema Cuesta, Miroslav
Palabras clave : GLUTARALDEHÍDO
PERLAS DE QUITOSANO
ENZIMAS
INMOVILIZACIÓN DE LIPASA
Fecha de publicación : 2019
Editorial : Universidad de Guayaquil. Facultad de Ingeniería Química
Citación : APA
Tipo: bachelorThesis
Resumen : Las lipasas son catalizadores biológicos de gran importancia a nivel industrial y tecnológico, su producción trae consigo elevados costos, por ello existe la necesidad de mantener su actividad enzimática por periodos prolongados. Por lo tanto esta investigación tiene el propósito de inmovilizar lipasa en soporte de quitosano para el tratamiento de aguas contaminadas con grasas y aceites de origen animal. Se generaron tres tamaños de partícula del soporte de 1520 μm, 1684 μm y de 2000 μm se utilizó el método irreversible de entrecruzamiento con glutaraldehído para la inmovilización de la enzima caracterizada a través de microscopia electrónica de barrido, los parámetros cinéticos se estudiaron por medio de espectrofotometría UV/Visible para la enzima inmovilizada y la libre, se analizó las resistencias a la difusión interna, y se determinaron las condiciones óptimas de operación de la enzima inmovilizada por experimentación de estabilidad operacional y su reusabilidad. El tamaño de partícula con mayor grado de inmovilización fue el de 1684 μm con 81.50%, mientras el tamaño de 2000 μm presentó mayor actividad enzimática (33.01 U/mg proteína), mayor Vmáx (2.20 μmol/min) y Km (7.28 mMol). Por otro lado, el tamaño 1520 μm fue el único tamaño con alta reusabilidad. El estudio de la difusión interna dio como resultado valores menores a por lo que se entiende la resistencia a la difusión es elevada, Por último la estabilidad operacional permitió concluir que la temperatura óptima se encuentra entre los 30 °C (para 1684 μm y 2000 μm) y 40 °C (para 1684 μm), mientras que el pH óptimo fue de 9.
URI : http://repositorio.ug.edu.ec/handle/redug/45877
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